Penghambatan Aktivitas Enzim
Penghambatan Aktivitas Enzim - Pada tema khususnya dulu, kamu telah pelajari tentang enzim serta manfaatnya. Saat ini, kamu dapat pelajari tentang Penghalangan Kesibukan Enzim. Tetapi khususnya dulu, kita dapat jadi bersama Langkah Kerja Enzim.
Sempatkah kamu memerhatikan anak kunci serta gemboknya? Cuma anak kunci yang pas saja yang mampu masuk kedalam kunci gembok itu. Apa yang berlangsung bila kamu memasukkan anak kunci yang tidak sama? Apakah kunci gembok dapat terbuka? Pasti tak dapat, bukan? Satu kunci gembok membawa anak kunci privat untuk membukanya. Demikian halnya enzim membawa system kerja layaknya kunci gembok serta anak kunci. Enzim membawa substrat privat untuk membuahkan satu product. Supaya kamu lebih mengertinya, mari perhatikan uraian berikut.
Substrat berikatan bersama aspek aktif satu enzim sebabkan ikatan kimia yang lemah atau cepat lepas. Sesudah berikatan bersama sisi aspek aktif enzim, substrat bersama enzim lalu sebabkan satu kompleks enzim-substrat. Setelah itu berlangsung sistem katalisis oleh enzim untuk sebabkan product.
Bagaimana caranya kerja enzim yang berikatan bersama substrat? Hal semacam ini mampu diterangkan bersama dua teori yakni teori kunci gembok serta anak kunci dan teori keselarasan yang terinduksi. Mari amati gambar tersebut.
Bisakah kamu menerangkan ke-2 teori pada gambar diatas? Mari baca uraian berikut.
Teori cara kerja enzim
1. Teori kunci gembok serta anak kunci (Lock and key theory)
Teori kunci gembok serta anak kunci yakni satu diantara teori yang menerangkan mekanisme kerja enzim. Teori ini dikemukakan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini semasing enzim membawa area tertentu area terpasangnya substrat spesifik. Enzim serta substrat membawa wujud geometri komplemen yang serupa identik hingga mampu sama-sama menempel. Sistem ini layaknya kunci yang masuk kedalam gemboknya.
2. Teori keselarasan yang terinduksi (Induced fit theory)
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland pada 1958. Menurut teori keselarasan yang terinduksi, aspek aktif enzim adalah wujud yang fleksibel. Saat substrat masuk aspek aktif enzim, wujud aspek aktif termodifikasi melingkupi substrat sebabkan kompleks. Saat produk telah lepas berasal dari kompleks, enzim tak aktif jadi wujud yang terlepas. Mengakibatkan substrat yang lain kembali bereaksi bersama enzim itu. Teori ini mampu menerangkan mekanisme kerja banyak variasi enzim. Teori ini termasuk di terima bersama cara luas berasal dari pada teori kunci gembok serta anak kunci.
Apa yang kamu tengok pada gambar diatas? Cermati aspek aktif enzim kala normal serta setelah tersedia inhibitor. Adakah ketidaksamaan pada aspek aktif enzim?
Kerja enzim mampu dihambat oleh inhibitor. Inhibitor tersedia yang bersaing bersama substrat serta tersedia yg tidak. Inhibitor kompetitif yakni molekul penghalang yang bersaing bersama substrat untuk mendapatkan aspek aktif enzim.
Hal semacam ini sebabkan substrat tidak mampu berikatan bersama aspek aktif enzim. Misalnya sianida bersaing bersama oksigen untuk berikatan bersama hemoglobin. Penghalangan inhibitor kompetitif berbentuk sementara serta mampu hilang lewat cara memberi konsentrasi substrat.
Inhibitor nonkompetitif yakni molekul penghalang enzim yang bekerja lewat cara melekat pada luar aspek aktif enzim. Mengakibatkan, wujud enzim berubah serta aspek aktif enzim tidak mampu berperan layaknya umum. Inhibitor nonkompetitif sebabkan substrat tidak mampu masuk ke aspek aktif enzim. Penghalangan inhibitor nonkompetitif berbentuk tetaplah serta tidak mampu di memengaruhi oleh konsentrasi substrat.
1. Tingkatkan suhu hingga titik tertentu
Suhu begitu memengaruhi kerja enzim. Bila kamu dambakan menambah laju reaksi kamu mampu menambah suhu atau memberi katalis. Tiap-tiap kenaikan suhu 10 ℃, kecepatan enzim dapat jadi 2 x lipat hingga batas suhu spesifik.
2. pH yang optimum
Aspek lain yang memengaruhi kerja enzim yakni pH. Apa yang berlangsung bersama enzim bila situasi lingkungan benar-benar asam atau benar-benar basa? Bila pH dinaikkan atau di turunkan diluar pH optimumnya, jadi aktivitas enzim dapat alami penurunan bersama cepat. Amati gambar tersebut.
Apa yang kamu tengok pada kurva diatas? Pada biasanya enzim intrasel bekerja efektif pada kisaran pH 7, 0. Walau demikian tersedia enzim yang membawa pH optimum begitu asam, layaknya pepsin, serta agak basa layaknya amilase serta arginase. Pepsin membawa pH optimum sekitaran 2 (begitu asam). Sesaat amilase membawa pH optimum sekitaran 7, 5 (agak basa) serta arginase sekitaran 9, 5.
Sempatkah kamu memerhatikan anak kunci serta gemboknya? Cuma anak kunci yang pas saja yang mampu masuk kedalam kunci gembok itu. Apa yang berlangsung bila kamu memasukkan anak kunci yang tidak sama? Apakah kunci gembok dapat terbuka? Pasti tak dapat, bukan? Satu kunci gembok membawa anak kunci privat untuk membukanya. Demikian halnya enzim membawa system kerja layaknya kunci gembok serta anak kunci. Enzim membawa substrat privat untuk membuahkan satu product. Supaya kamu lebih mengertinya, mari perhatikan uraian berikut.
Penghambatan Aktivitas Enzim |
A. Cara Kerja Enzim
Enzim yakni senyawa organik atau katalis protein yang dibikin sel di dalam satu reaksi. Enzim membawa aspek aktif yang berperan sebagai katalis. Bentuk aspek aktif begitu tertentu hingga cuma mampu menangkap substrat yang tertentu juga.Substrat berikatan bersama aspek aktif satu enzim sebabkan ikatan kimia yang lemah atau cepat lepas. Sesudah berikatan bersama sisi aspek aktif enzim, substrat bersama enzim lalu sebabkan satu kompleks enzim-substrat. Setelah itu berlangsung sistem katalisis oleh enzim untuk sebabkan product.
Bagaimana caranya kerja enzim yang berikatan bersama substrat? Hal semacam ini mampu diterangkan bersama dua teori yakni teori kunci gembok serta anak kunci dan teori keselarasan yang terinduksi. Mari amati gambar tersebut.
Bisakah kamu menerangkan ke-2 teori pada gambar diatas? Mari baca uraian berikut.
Penghambatan Aktivitas Enzim |
Teori cara kerja enzim
1. Teori kunci gembok serta anak kunci (Lock and key theory)
Teori kunci gembok serta anak kunci yakni satu diantara teori yang menerangkan mekanisme kerja enzim. Teori ini dikemukakan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini semasing enzim membawa area tertentu area terpasangnya substrat spesifik. Enzim serta substrat membawa wujud geometri komplemen yang serupa identik hingga mampu sama-sama menempel. Sistem ini layaknya kunci yang masuk kedalam gemboknya.
2. Teori keselarasan yang terinduksi (Induced fit theory)
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland pada 1958. Menurut teori keselarasan yang terinduksi, aspek aktif enzim adalah wujud yang fleksibel. Saat substrat masuk aspek aktif enzim, wujud aspek aktif termodifikasi melingkupi substrat sebabkan kompleks. Saat produk telah lepas berasal dari kompleks, enzim tak aktif jadi wujud yang terlepas. Mengakibatkan substrat yang lain kembali bereaksi bersama enzim itu. Teori ini mampu menerangkan mekanisme kerja banyak variasi enzim. Teori ini termasuk di terima bersama cara luas berasal dari pada teori kunci gembok serta anak kunci.
B. Penghambat Kerja Enzim
Kerja enzim mampu dihambat oleh satu zat yang dimaksud inhibitor. Inhibitor enzim dibagi jadi dua, yakni inhibitor kompetitif serta inhibitor nonkompetitif. Mari amati gambar tersebut.Apa yang kamu tengok pada gambar diatas? Cermati aspek aktif enzim kala normal serta setelah tersedia inhibitor. Adakah ketidaksamaan pada aspek aktif enzim?
Kerja enzim mampu dihambat oleh inhibitor. Inhibitor tersedia yang bersaing bersama substrat serta tersedia yg tidak. Inhibitor kompetitif yakni molekul penghalang yang bersaing bersama substrat untuk mendapatkan aspek aktif enzim.
Hal semacam ini sebabkan substrat tidak mampu berikatan bersama aspek aktif enzim. Misalnya sianida bersaing bersama oksigen untuk berikatan bersama hemoglobin. Penghalangan inhibitor kompetitif berbentuk sementara serta mampu hilang lewat cara memberi konsentrasi substrat.
Inhibitor nonkompetitif yakni molekul penghalang enzim yang bekerja lewat cara melekat pada luar aspek aktif enzim. Mengakibatkan, wujud enzim berubah serta aspek aktif enzim tidak mampu berperan layaknya umum. Inhibitor nonkompetitif sebabkan substrat tidak mampu masuk ke aspek aktif enzim. Penghalangan inhibitor nonkompetitif berbentuk tetaplah serta tidak mampu di memengaruhi oleh konsentrasi substrat.
C. Cara Mempercepat Kerja Enzim
Anda telah pelajari tentang penghalang kerja enzim. Saat ini, kamu dapat pelajari tentang aspek yang mampu mempercepat kerja enzim.1. Tingkatkan suhu hingga titik tertentu
Suhu begitu memengaruhi kerja enzim. Bila kamu dambakan menambah laju reaksi kamu mampu menambah suhu atau memberi katalis. Tiap-tiap kenaikan suhu 10 ℃, kecepatan enzim dapat jadi 2 x lipat hingga batas suhu spesifik.
2. pH yang optimum
Aspek lain yang memengaruhi kerja enzim yakni pH. Apa yang berlangsung bersama enzim bila situasi lingkungan benar-benar asam atau benar-benar basa? Bila pH dinaikkan atau di turunkan diluar pH optimumnya, jadi aktivitas enzim dapat alami penurunan bersama cepat. Amati gambar tersebut.
Penghambatan Aktivitas Enzim |
Apa yang kamu tengok pada kurva diatas? Pada biasanya enzim intrasel bekerja efektif pada kisaran pH 7, 0. Walau demikian tersedia enzim yang membawa pH optimum begitu asam, layaknya pepsin, serta agak basa layaknya amilase serta arginase. Pepsin membawa pH optimum sekitaran 2 (begitu asam). Sesaat amilase membawa pH optimum sekitaran 7, 5 (agak basa) serta arginase sekitaran 9, 5.